渡辺研/甲南大学理工学部生物学科

Publications
1. The fission yeast Greatwall-Endosulfine pathway is required for proper quiescence/G₀ phase entry and maintenance.
  Aono S, Haruna Y, Watanabe YH, Mochida S, Takeda K.
  Genes Cells, 24(2), 172-186 (2019).
2. Electrostatic interactions between middle domain motif-1 and the AAA1 module of the bacterial ClpB chaperone are essential for protein disaggregation.
  Sugita S, Watanabe K, Hashimoto K, Niwa T, Uemura E, Taguchi H, Watanabe YH.
  J. Biol. Chem., 293(50), 19228-19239 (2018)
  　ClpBのMドメインによる活性調節に直接的に関わる荷電残基対を２対見出した。３期生の渡邊さんが実験をはじめ、５期生の橋本さんと１０期生の杉田さんが粘り強い実験で仕上げてくれました。東京工業大学の丹羽さん、上村さん、田口さんにも質量分析で助けていただきました。ありがとうございました。
3. Dynamic structural states of ClpB involved in its disaggregation function.
  Uchihashi T, Watanabe YH, Nakazaki Y, Yamasaki T, Watanabe H, Maruno T, Ishii K, Uchiyama S, Song C, Murata K, Iino R, Ando T.
  Nat. Commun., 9(1), 2147 (2018)
  　ClpBの多量体構造の動態を、高速原子間力顕微鏡をはじめ様々な解析により明らかにした。名古屋大学の内橋さん、分子科学研究所の飯野さんと始めた研究が、多くの先生方の助けをいただいて実を結びました。ありがとうございました。2期生の中崎くん、4期生の山崎くんも試料の調製や生化学解析を頑張ってくれました。
4. Fusion protein analysis reveals the precise regulation between Hsp70 and Hsp100 during protein disaggregation.
  Hayashi S, Nakazaki Y, Kagii K, Imamura H, Watanabe YH.
  Sci. Rep., 7(1), 8648 (2017)
  　DnaKとClpBの融合タンパク質を用いて、DnaKが特定の構造のときのみClpBを活性化することや、活性型のClpBは、DnaKなしでも近くの凝集体を脱凝集できることをを明らかにした。８期生の鍵井さんが実験をはじめ、９期生の林さんと２期生の中崎くんが美しいストーリーに仕上げてくれました。京都大学の今村さんにも助けていただきました。ありがとうございました。
5. Analysis of the cooperative ATPase cycle of the AAA+ chaperone ClpB from Thermus thermophilus by using ordered heterohexamers with an alternating subunit arrangement.
  Yamasaki T, Oohata Y, Nakamura T, Watanabe YH.
  J. Biol. Chem., 290(15), 9789-9800 (2015)
  　隣接するサブユニットをジスルフィド結合でつないだヘテロ6量体を用いて、ClpBのATP加水分解サイクルに関わる様々な協同性を明らかにした。3期生の中村くんが研究の土台を作り、4期生の山崎くんと7期生の大畑さんのハードワークが実を結びました。
6. ClpB chaperone passively threads soluble denatured proteins through its central pore.
  Nakazaki Y, Watanabe YH.
  Genes Cells, 19(12), 891-900 (2014)
  　ClpBが、変性状態のタンパク質を、ATPの加水分解非依存的に糸通しできることを示した。中崎くんのTBAP変異体の仕事も、これでようやく一区切りです。
7. Conformational transition of the lid helix covering the protease active site is essential for the ATP-dependent protease activity of FtsH.
  Suno R, Shimoyama M, Abe A, Shimamura T, Shimodate N, Watanabe YH, Akiyama Y, Yoshida M
  FEBS Lett., 586(19), 3117-3121 (2012)
8. Orientation of the amino-terminal domain of ClpB affects the protein disaggregation.
  Mizuno S, Nakazaki Y, Yoshida M, Watanabe YH.
  FEBS J., 279(8), 1474-1484 (2012)
  　ClpBのN末端ドメインが、基質タンパク質をAAA1リングまで引き寄せることを示した。１期生、水野さんの論文。中崎くんも追加実験をたくさんがんばってくれました。
9. Roles of conserved arginines in ATP-binding domains of AAA+ chaperone ClpB from Thermus thermophilus.
  Yamasaki T, Nakazaki Y, Yoshida M, Watanabe YH.
  FEBS J., 278(13), 2395-2403 (2011)
  　ClpBのサブユニット界面に保存されたアルギニン残基が、ATPの加水分解に関わることを示した。４期生、山崎くんの論文。パワフルに実験をこなし、修士在学中に出版までこぎつけてくれました。
10. Temperature-dependent regulation of Thermus thermophilus DnaK/DnaJ chaperones by DafA protein.
  Mizutani T, Nemoto S, Yoshida M, Watanabe YH.
  Genes Cells, 14(12), 1405-1413 (2009)
  　DafAによるKJEBシャペロンの活性調節は、低温域でも機能していることを示した。２期生、水谷くんの論文。東工大時代の私の後輩、根本くんのテーマを引き継いで、立派な論文に仕上げてくれました。
11. Stability of the two wings of the coiled-coil domain of ClpB chaperone is critical for its disaggregation activity.
  Watanabe YH, Nakazaki Y, Suno R, Yoshida M.
  Biochem. J., 421(1), 71-77 (2009)
  　ミドルドメインによるClpBの活性調節には、その固さが重要であることを示した。私の初コレスポ論文。２期生の中崎くんも、新たなアッセイ系を作り、貢献してくれました。
12. ATP binding to nucleotide binding domain (NBD)1 of the ClpB chaperone induces motion of the long coiled-coil, stabilizes the hexamer, and activates NBD2.
  Watanabe YH, Takano M, Yoshida M.
  J. Biol. Chem., 280(26), 24562-24567 (2005)
  　ClpBのミドルドメインの動きと、それに応じた活性の変化を調べた。その後盛り上がりを見せるミドルドメイン研究のはしりの論文。個人的にはもっと引用されてもいいのでは、、、と思っている。
13. Trigonal DnaK-DnaJ complex versus free DnaK and DnaJ: heat stress converts the former to the latter, and only the latter can do disaggregation in cooperation with ClpB.
  Watanabe YH, Yoshida M.
  J. Biol. Chem., 279(16), 15723-15727 (2004)
  　ClpBのアッセイ系が不安定な原因を探っていたら、DnaKとDnaJの複合体を安定化するDafAが、温度に依存した阻害因子であることを見つけて書いた論文。原因が分かった瞬間はしびれた。
14. The structure of ClpB: a molecular chaperone that rescues proteins from an aggregated state.
  Lee S, Sowa ME, Watanabe YH, Sigler PB, Chiu W, Yoshida M, Tsai FT.
  Cell, 115(2), 229-240 (2003)
15. Roles of the two ATP binding sites of ClpB from Thermus thermophilus.
  Watanabe YH, Motohashi K, Yoshida M.
  J. Biol. Chem., 277(8), 5804-5809 (2002)
  　ClpBのATP結合、加水分解を阻害する変異体の解析。一度は海外グループに先を越されたが、腹をくくって追加実験。時間はかかったが、良く引用される論文になった。
16. Dual nature of the distal histidine residue in the autoxidation reaction of myoglobin and hemoglobin comparison of the H64 mutants.
  Suzuki T, Watanabe YH, Nagasawa M, Matsuoka A, Shikama K.
  Eur. J. Biochem., 267(20), 6166-6174 (2000)
17. Heat-inactivated proteins managed by DnaKJ-GrpE-ClpB chaperones are released as a chaperonin-recognizable non-native form.
  Watanabe YH, Motohashi K, Taguchi H, Yoshida M.
  J. Biol. Chem., 275(17), 12388-12392 (2000)
  　ClpB, DnaK, DnaJ, GrpE からなるシャペロンセットは、変性タンパク質を再生するとき、最後まではその面倒を見ない、という論文。私の筆頭著者としてのデビュー論文。勢いで書いたが、今思えば反省点の多い論文。
18. Heat-inactivated proteins are rescued by the DnaK.J-GrpE set and ClpB chaperones.
  Motohashi K, Watanabe Y, Yohda M, Yoshida M.
  Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 96(13), 7184-7189 (1999)
19. African elephant myoglobin with an unusual autoxidation behavior: comparison with the H64Q mutant of sperm whale myoglobin.
  Tada T, Watanabe YH, Matsuoka A, Ikeda-Saito M, Imai K, Ni-hei Y, Shikama K.
  Biochim. Biophys. Acta., 1387, 165-176 (1998)

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